1樓：匿名使用者
接近中性ph條件下，咪唑基即可為氫離子受體，也可為氫離子供體的基團
組氨酸殘基為什麼會出現在酶活性中心，它在活性中心的作用。有什麼意義 40
2樓：
酶的高效催化機制有共價催化和酸鹼催化，組氨酸的咪唑基的解離常數為6.0，因此在生理條件下有一半以酸性形式存在，有一半以鹼性形式存在，也就是說咪唑基既可作為質子供體也才以作為質子受體發揮催化作用，咪唑基是最有效、最活潑的一個催化功能基團。並且除了酶的活性中心以外很難在其他蛋白質中發現組氨酸
3樓：匿名使用者
酶蛋白分子中組氨酸的側鏈咪唑基pi值為6.0～7.0，在生理條件下，一半解離，一半不解離，因此既可以作為質子供體(不解離部分)，又可以作為質子受體(解離部分)，既是酸又是鹼可以作為廣義酸鹼共同催化反應，因此常參與構成酶的活性中心。
酶的作用機理是什麼？
4樓：匿名使用者
酶催化反應機理的研究是當代生物化學的一個重要課題。它**酶作用高效率的原因以及酶反應的重要中間步驟。
酶原的啟用(proenzyme activation)著重研究酶在啟用——由無活性的酶原轉變成有活性的酶時構象發生的變化。
一、與酶的高效率有關的因素
據現在所知，重要的因素有以下幾個方面：
1．底物與酶的「靠近」(proximity)及「定向」(orientation)
由於化學反應速度與反應物濃度成正比，若在反應系統的某一區域性區域，底物濃度增高，則反應速度也隨之增高。提高酶反應速度的最主要方法是使底物分子進入酶的活性中心區域，亦即大大提高活性中心區域的底物有效濃度。曾測到過某底物在溶液中的濃度為0.
001mol/l，而在其酶活性中心的濃度竟達100mol/l，比溶液中的濃度高十萬倍！因此，可以想象在酶的活性中心區域反應速度必定是極高的。
「靠近「效應對提高反應速度的作用可以用一個著名的有機化學實驗來說明，如表4-12，雙羧酸的單苯基酯，在分子內催化的過程中，自由的羧基作為催化劑起作用，而連有r的酯鍵則作為底物，受—coo-的催化，破裂成環而形成酸酐，催化基團—coo-愈靠近底物酯鍵則反應速度愈快，在最靠近的情況下速度可增加53000倍。
但是僅僅「靠近」還不夠，還需要使反應的基團在反應中彼此相互嚴格地「定向」，見圖4-19。只有既「靠近」又「定向」，反應物分子才被作用，迅速形成過渡態。
當底物未與酶結合時，活性中心的催化基團還未能與底物十分靠近，但由於酶活性中心的結構有一種可適應性，即當專一性底物與活性中心結合時，酶蛋白會發生一定的構象變化，使反應所需要的酶中的催化基團與結合基團正確地排列並定位，以便能與底物楔合，使底物分子可以「靠近」及「定向」於酶，這也就是前面提到的誘導楔合。這樣活性中心區域性的底物濃度才能大大提高。酶構象發生的這種改變是反應速度增大的一種很重要的原因。
反應後，釋放出產物，酶的構象再逆轉，回到它的初始狀態。對溶菌酶及羧肽酶進行的x-衍射分析的實驗結果證實了以上的看法。jenck等人指出「靠近「及「定向」可能使反應速度增長108倍，這與許多酶催化效率的計算是很相近的。
2．酶使底物分子中的敏感鍵發生「變形」(域張力)(distortion或strain)，從而促使底物中的敏感鍵更易於破裂。
前面曾經提到，當酶遇到它的專一性底物時，發生構象變化以利於催化。事實上，不僅酶構象受底物作用而變化，底物分子常常也受酶作用而變化。酶中的某些基團或離子可以使底物分子內敏感鍵中的某些基團的電子雲密度增高或降低，產生「電子張力」，使敏感鍵的一端更加敏感，更易於發生反應。
有時甚至使底物分子發生變形，見圖4-20a，這樣就使酶-底物複合物易於形成。而且往往是酶構象發生改變的同時，底物分子也發生形變，見圖 4-20 b，從而形成一個互相楔合的酶-底物複合物。羧肽酶a的x-衍射分析結果就為這種「電子張力」理論提供了證據。
3．共價催化(covalent catalysis)
還有一些酶以另一種方式來提高催化反應的速度，即共價催化。這種方式是底物與酶形成一個反應活性很高的共價中間物，這個中間物很易變成過渡態，因此反應的活化能大大降低，底物可以越過較低的「能閾」而形成產物。
共價催化可以提高反應速度的原因需要從有機模式反應的某些原理談起，共價催化的最一般形式是催化劑的親核基團(nucleophilic group)對底物中親電子的碳原子進行攻擊。親核基團含有多電子的原子，可以提供電子。它是十分有效的催化劑。
親核基團作為強有力的催化劑對提高反應速度的作用可由下面親核基團催化醯基的反應中看出：第一步，親核基團(催化劑y)攻擊含有醯基的分子，形成了帶有親核基團的醯基衍生物，這種催化劑的醯基衍生物作為一個共價中間物再起作用；第二步，醯基從親核的催化劑上再轉移到最終的醯基受體上，
(1)親核基團(y)催化的反應：
(2)非催化的反應：
這種受體分子可能是某些醇或水。第一步反應有催化劑參加，因此必然比沒有催化劑時底物與醯基受體的反應更快一些；而且，因為催化劑是易變的親核基團，因此如此形成的醯化催化劑與最終的醯基受體的反應也必然地要比無催化劑時的底物與醯基受體的反應更快一些，此兩步催化的總速度要比非催化反應大得多。因此形成不穩定的共價中間物可以大大加速反應。
酶反應中可以進行共價催化的、強有力的親核基團很多，酶蛋白分子上至少就有三種，即圖4-21中所指出的絲氨酸羥基、半胱氨酸巰基及組氨酸的咪唑基。此外，輔酶中還含有另外一些親核中心。共價結合也可以被親電子基團(electrophilic group)催化，最典型的親電子
等也都屬於此類，它們可以接受電子或供出電子。
下面將通過共價催化而提高反應速度的酶，按提供親核(或親電子)基團的氨基酸種類，分別歸納如表4-13：
絲氨酸類酶與醯基形成醯基-酶；或與磷酸基形成磷酸酶，如磷酸葡萄糖變位酶。半胱氨酸類酶活性中心的半胱氨酸巰基與底物醯基形成含共價硫酯鍵的中間物。組氨酸類酶活性中心的組氨酸咪唑基在反應中被磷酸化。
賴氨酸類酶的賴氨酸ε-氨基與底物羰基形成西佛鹼中間物。
4．酸鹼催化(acid-base ctatlysis)
有機模式反應指出，酸鹼催化劑是催化有機反應的最普遍的最有效的催化劑。
有兩種酸鹼催化劑，一是狹義的酸鹼催化劑(specific acid-base catalyst)，即h+與oh-，由於酶反應的最適ph一般接近於中性，因此h+及oh-的催化在酶反應中的重要性是比較有限的。另一種是廣義的酸鹼催化劑(general acid-base catalyst)，指的是質子供體及質子受體的催化，它們在酶反應中的重要性大得多，發生在細胞內的許多種型別的有機反應都是受廣義的酸鹼催化的，例如將水加到羰基上、羧酸酯及磷酸酯的水解，從雙鍵上脫水、各種分子重排以及許多取代反應等。
酶蛋白中含有好幾種可以起廣義酸鹼催化作用的功能基，如氨基、羧基、硫氫基、酚羥基及咪唑基等。見表4-14。其中組氨酸的咪唑基值得特別注意，因為它既是一個很強的親核基團，又是一個有效的廣義酸鹼功能基。
影響酸鹼催化反應速度的因素有兩個，第一個是酸鹼的強度，在這些功能基中，組氨酸咪唑基的解離常數約為6.0，這意味著由咪唑基上解離下來的質子的濃度與水中的[h+]相近，因此它在接近於生物體液ph的條件下，即在中性條件下，有一半以酸形式存在，另一半以鹼形式存在。也就是說咪唑基既可以作為質子供體，又可以作為質子受體在酶反應中發揮催化作用。
因此，咪唑基是催化中最有效最活潑的一個催化功能基。第二個是這種功能基供出質子或接受質子的速度，在這方面，咪唑基又是特別突出，它供出或接受質子的速度十分迅速，其半壽期小於10-10秒。而且，供出或接受質子的速度幾乎相等。
由於咪唑基有如此的優點，所以雖然組氨酸在大多數蛋白質中含量很少，卻很重要。推測它很可能在生物進化過程中，不是作為一般的結構蛋白成分，而是被選擇作為酶分子中的催化結構而存在下來的。
廣義的酸鹼催化與共價催化可使酶反應速度大大提高，但是比起前面兩種方式來，它們提供的速度增長較小。儘管如此，還必須看到它們在提高酶反應速度中起的重要作用，尤其是廣義酸鹼催化還有獨到之處：它為在近於中性的ph下進行催化創造了有利條件。
因為在這種接近中性ph的條件下，h+及oh-的濃度太低，不足以起到催化劑的作用。例如牛胰核糖核酸酶及牛凝乳蛋白酶等都是通過廣義的酸鹼催化而提高酶反應速度的。
5．酶活性中心是低介電區域
上面討論了提高酶反應速度的四個主要因素。此外，還有一個事實必須注意，即某些酶的活性中心穴內相對地說是非極性的，因此，酶的催化基團被低介電環境所包圍，在某些情況下，還可能排除高極性的水分子。這樣，底物分子的敏感鍵和酶的催化基團之間就會有很大的反應力，這是有助於加速酶反應的。
酶活性中心的這種性質也是使某些酶催化總速度增長的一個原因。
為什麼處於低介電環境中的基團之間的反應會得到加強？可以用水減弱極性基團間的相互作用來解釋。水的極性和形成氫鍵能力使它成為一種具有高度作用力的分子，水的介電常數非常高(表4-15)。
它的高極性使它在離子外形成定向的溶劑層(oriented solvent shell)，產生自身的電場，結果就大大減弱了它所包圍的離子間的靜電相互作用或氫鍵作用。
上面介紹了實現酶反應高效率的幾個因素，但是並不能指出哪一種因素可以影響所有酶的全部催化活性。更可能的情況是：不同的酶，起主要影響的因素可能是不同的，各自都有其特點，可以受一種或幾種因素的影響。
5樓：少陵五老
"降低反應活化能在任何化學反應中，反應物分子必須超過一定的能閾，成為活化的狀態，才能發生變化，形成產物。這種提高低能分子達到活化狀態的能量，稱為活化能。催化劑的作用，主要是降低反應所需的活化能，以致相同的能量能使更多的分子活化，從而加速反應的進行。
酶能顯著地降低活化能，故能表現為高度的催化效率。通過h2o2酶的例子，可以顯著地看出，酶能降低反應活化能，使反應速度增高千百萬倍以上。
作用機理主要是氟與酶中的金屬離子形成複合物,使酶的作用受到干擾甚至失去活性"
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