1樓：匿名使用者
酶的催化機理和一般化學催化劑基本相同，也是先和反應物（酶的底物）結合成絡合物，通過降低反應的能來提高化學反應的速度，在恆定溫度下，化學反應體系中每個反應物分子所含的能量雖然差別較大，但其平均值較低，這是反應的初態。 s（底物）→p（產物）這個反應之所以能夠進行，是因為有相當部分的s分子已被啟用成為活化（過渡態）分子，活化分子越多，反應速度越快。在特定溫度時，化學反應的活化能是使1摩爾物質的全部分子成為活化分子所需的能量（千卡）。
酶（e）的作用是：與s暫時結合形成一個新化合物es，es的活化狀態（過渡態）比無催化劑的該化學反應中反應物活化分子含有的能量低得多。es再反應產生p，同時釋放e。
e可與另外的s分子結合，再重複這個迴圈。降低整個反應所需的活化能，使在單位時間內有更多的分子進行反應，反應速度得以加快。如沒有催化劑存在時，過氧化氫分解為水和氧的反應（2h2o2→2h2o+o2）需要的活化能為每摩爾18千卡（1千卡=4.
187焦耳），用過氧化氫酶催化此反應時，只需要活化能每摩爾2千卡，反應速度約增加10^11倍。
2樓：匿名使用者
酶就和化學中的催化劑是一樣的道理，只是起個催化化學反應的作用，並不參與化學反應。有些酶是已經作用就失活，所以身體會不斷的產生所學要的酶。
3樓：匿名使用者
沒學過鎖鑰反應啊，買本酶工程看看
4樓：假如時間能回頭
酶就像催化劑一樣是加快或減慢某種的化學反應，就好比某種介質。不一樣的反用會需要不同的介質，所以他的作用就是提高或減慢化學反應速率！
5樓：素食的狼族
酶就是一種高能分子，說白了就是蛋白質。不同的酶的結構不同，決定了它的生物活性不同。
dna酶的作用是什麼？
6樓：匿名使用者
將脫氧核苷酸一個一個往脫氧核苷酸鏈上加，兩段短的脫氧核苷酸鏈連線成一段長的脫氧核苷酸鏈。
7樓：匿名使用者
dna酶一般就是指dna水解酶。就是切斷磷酸二酯鍵的酶。好吧，嚴謹一點就是指分解dna的各種酶。
這些酶使糖-磷酸酯主鏈上的磷酸二酯鍵水解。此類酶分為兩種：外切核酸酶和內切核酸酶。
dn酶種類很多，有些為單鏈特異的，有的為雙鏈特異性的，或序列特異性（如限制性內切酶）。限制性核酸內切酶對特定鹼基序列有識別能力，這個特性已用於基因操作技術中，用來構建人工克隆。
何謂酶的專一性？酶的專一性有哪些？如何解釋酶作用的專一性
8樓：教育小百科是我
酶的專一性是指酶對底物及其催化反應的嚴格選擇性。
酶對所作用的底物有嚴格的選擇性。一種酶僅能作用於一種物質，或一類分子結構相似的物質，促其進行一定的化學反應，產生一定的反應產物，這種選擇性作用稱為酶的專一性。
通常酶只能催化一種化學反應或一類相似的反應，不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種型別：絕對專一性、相對專一性、立體專一性；也可分為：結構專一性和立體異構專一性。
9樓：非洲小白臉吶
酶的專一性：酶對所結合的底物的選擇性和生成確定結構產物的性質，稱為酶的專一性
專一性有這些： 1.絕對專一性和相對專一性（前者要求特定底物、特定反應、特定產物；後者僅要求相同基團或化學鍵，但是其反應型別一定，產物也可預知） 2.
立體異構專一性 3.光學異構體專一性
解釋：酶作為蛋白質的一種，有其複雜的空間結構，酶有其活性中心結構，酶的專一性就和它的區域性空間結構有關，不妨把酶看成是一把精妙的鎖，底物則是一把鑰匙，即著名的鎖鑰學說。
10樓：秋葉梧桐雨
一種酶只能催化一種或一類化學反應，你的三個問題是一個一起
11樓：果實課堂
為什麼酶具有專一性呢
dna聚合酶的作用是什麼？
12樓：匿名使用者
樓上3個居然沒有一個對的。
dna聚合酶的作用是以一條dna單鏈為模板，將三磷酸脫氧核糖核苷酸通過磷酸二酯鍵連線成為與單鏈互補的另一條單鏈。
13樓：鏡若風
把遊離的核苷酸加到dna長鏈上，讓鹼基配對
14樓：筱筱的月亮
作用於互補鹼基之間，是形成氫鍵
15樓：曦草
16樓：匿名使用者
連線dna鹼基（a-t c-g)
酶的作用機理是什麼？
17樓：匿名使用者
酶催化反應機理的研究是當代生物化學的一個重要課題。它**酶作用高效率的原因以及酶反應的重要中間步驟。
酶原的啟用(proenzyme activation)著重研究酶在啟用——由無活性的酶原轉變成有活性的酶時構象發生的變化。
一、與酶的高效率有關的因素
據現在所知，重要的因素有以下幾個方面：
1．底物與酶的「靠近」(proximity)及「定向」(orientation)
由於化學反應速度與反應物濃度成正比，若在反應系統的某一區域性區域，底物濃度增高，則反應速度也隨之增高。提高酶反應速度的最主要方法是使底物分子進入酶的活性中心區域，亦即大大提高活性中心區域的底物有效濃度。曾測到過某底物在溶液中的濃度為0.
001mol/l，而在其酶活性中心的濃度竟達100mol/l，比溶液中的濃度高十萬倍！因此，可以想象在酶的活性中心區域反應速度必定是極高的。
「靠近「效應對提高反應速度的作用可以用一個著名的有機化學實驗來說明，如表4-12，雙羧酸的單苯基酯，在分子內催化的過程中，自由的羧基作為催化劑起作用，而連有r的酯鍵則作為底物，受—coo-的催化，破裂成環而形成酸酐，催化基團—coo-愈靠近底物酯鍵則反應速度愈快，在最靠近的情況下速度可增加53000倍。
但是僅僅「靠近」還不夠，還需要使反應的基團在反應中彼此相互嚴格地「定向」，見圖4-19。只有既「靠近」又「定向」，反應物分子才被作用，迅速形成過渡態。
當底物未與酶結合時，活性中心的催化基團還未能與底物十分靠近，但由於酶活性中心的結構有一種可適應性，即當專一性底物與活性中心結合時，酶蛋白會發生一定的構象變化，使反應所需要的酶中的催化基團與結合基團正確地排列並定位，以便能與底物楔合，使底物分子可以「靠近」及「定向」於酶，這也就是前面提到的誘導楔合。這樣活性中心區域性的底物濃度才能大大提高。酶構象發生的這種改變是反應速度增大的一種很重要的原因。
反應後，釋放出產物，酶的構象再逆轉，回到它的初始狀態。對溶菌酶及羧肽酶進行的x-衍射分析的實驗結果證實了以上的看法。jenck等人指出「靠近「及「定向」可能使反應速度增長108倍，這與許多酶催化效率的計算是很相近的。
2．酶使底物分子中的敏感鍵發生「變形」(域張力)(distortion或strain)，從而促使底物中的敏感鍵更易於破裂。
前面曾經提到，當酶遇到它的專一性底物時，發生構象變化以利於催化。事實上，不僅酶構象受底物作用而變化，底物分子常常也受酶作用而變化。酶中的某些基團或離子可以使底物分子內敏感鍵中的某些基團的電子雲密度增高或降低，產生「電子張力」，使敏感鍵的一端更加敏感，更易於發生反應。
有時甚至使底物分子發生變形，見圖4-20a，這樣就使酶-底物複合物易於形成。而且往往是酶構象發生改變的同時，底物分子也發生形變，見圖 4-20 b，從而形成一個互相楔合的酶-底物複合物。羧肽酶a的x-衍射分析結果就為這種「電子張力」理論提供了證據。
3．共價催化(covalent catalysis)
還有一些酶以另一種方式來提高催化反應的速度，即共價催化。這種方式是底物與酶形成一個反應活性很高的共價中間物，這個中間物很易變成過渡態，因此反應的活化能大大降低，底物可以越過較低的「能閾」而形成產物。
共價催化可以提高反應速度的原因需要從有機模式反應的某些原理談起，共價催化的最一般形式是催化劑的親核基團(nucleophilic group)對底物中親電子的碳原子進行攻擊。親核基團含有多電子的原子，可以提供電子。它是十分有效的催化劑。
親核基團作為強有力的催化劑對提高反應速度的作用可由下面親核基團催化醯基的反應中看出：第一步，親核基團(催化劑y)攻擊含有醯基的分子，形成了帶有親核基團的醯基衍生物，這種催化劑的醯基衍生物作為一個共價中間物再起作用；第二步，醯基從親核的催化劑上再轉移到最終的醯基受體上，
(1)親核基團(y)催化的反應：
(2)非催化的反應：
這種受體分子可能是某些醇或水。第一步反應有催化劑參加，因此必然比沒有催化劑時底物與醯基受體的反應更快一些；而且，因為催化劑是易變的親核基團，因此如此形成的醯化催化劑與最終的醯基受體的反應也必然地要比無催化劑時的底物與醯基受體的反應更快一些，此兩步催化的總速度要比非催化反應大得多。因此形成不穩定的共價中間物可以大大加速反應。
酶反應中可以進行共價催化的、強有力的親核基團很多，酶蛋白分子上至少就有三種，即圖4-21中所指出的絲氨酸羥基、半胱氨酸巰基及組氨酸的咪唑基。此外，輔酶中還含有另外一些親核中心。共價結合也可以被親電子基團(electrophilic group)催化，最典型的親電子
等也都屬於此類，它們可以接受電子或供出電子。
下面將通過共價催化而提高反應速度的酶，按提供親核(或親電子)基團的氨基酸種類，分別歸納如表4-13：
絲氨酸類酶與醯基形成醯基-酶；或與磷酸基形成磷酸酶，如磷酸葡萄糖變位酶。半胱氨酸類酶活性中心的半胱氨酸巰基與底物醯基形成含共價硫酯鍵的中間物。組氨酸類酶活性中心的組氨酸咪唑基在反應中被磷酸化。
賴氨酸類酶的賴氨酸ε-氨基與底物羰基形成西佛鹼中間物。
4．酸鹼催化(acid-base ctatlysis)
有機模式反應指出，酸鹼催化劑是催化有機反應的最普遍的最有效的催化劑。
有兩種酸鹼催化劑，一是狹義的酸鹼催化劑(specific acid-base catalyst)，即h+與oh-，由於酶反應的最適ph一般接近於中性，因此h+及oh-的催化在酶反應中的重要性是比較有限的。另一種是廣義的酸鹼催化劑(general acid-base catalyst)，指的是質子供體及質子受體的催化，它們在酶反應中的重要性大得多，發生在細胞內的許多種型別的有機反應都是受廣義的酸鹼催化的，例如將水加到羰基上、羧酸酯及磷酸酯的水解，從雙鍵上脫水、各種分子重排以及許多取代反應等。
酶蛋白中含有好幾種可以起廣義酸鹼催化作用的功能基，如氨基、羧基、硫氫基、酚羥基及咪唑基等。見表4-14。其中組氨酸的咪唑基值得特別注意，因為它既是一個很強的親核基團，又是一個有效的廣義酸鹼功能基。
影響酸鹼催化反應速度的因素有兩個，第一個是酸鹼的強度，在這些功能基中，組氨酸咪唑基的解離常數約為6.0，這意味著由咪唑基上解離下來的質子的濃度與水中的[h+]相近，因此它在接近於生物體液ph的條件下，即在中性條件下，有一半以酸形式存在，另一半以鹼形式存在。也就是說咪唑基既可以作為質子供體，又可以作為質子受體在酶反應中發揮催化作用。
因此，咪唑基是催化中最有效最活潑的一個催化功能基。第二個是這種功能基供出質子或接受質子的速度，在這方面，咪唑基又是特別突出，它供出或接受質子的速度十分迅速，其半壽期小於10-10秒。而且，供出或接受質子的速度幾乎相等。
由於咪唑基有如此的優點，所以雖然組氨酸在大多數蛋白質中含量很少，卻很重要。推測它很可能在生物進化過程中，不是作為一般的結構蛋白成分，而是被選擇作為酶分子中的催化結構而存在下來的。
廣義的酸鹼催化與共價催化可使酶反應速度大大提高，但是比起前面兩種方式來，它們提供的速度增長較小。儘管如此，還必須看到它們在提高酶反應速度中起的重要作用，尤其是廣義酸鹼催化還有獨到之處：它為在近於中性的ph下進行催化創造了有利條件。
因為在這種接近中性ph的條件下，h+及oh-的濃度太低，不足以起到催化劑的作用。例如牛胰核糖核酸酶及牛凝乳蛋白酶等都是通過廣義的酸鹼催化而提高酶反應速度的。
5．酶活性中心是低介電區域
上面討論了提高酶反應速度的四個主要因素。此外，還有一個事實必須注意，即某些酶的活性中心穴內相對地說是非極性的，因此，酶的催化基團被低介電環境所包圍，在某些情況下，還可能排除高極性的水分子。這樣，底物分子的敏感鍵和酶的催化基團之間就會有很大的反應力，這是有助於加速酶反應的。
酶活性中心的這種性質也是使某些酶催化總速度增長的一個原因。
為什麼處於低介電環境中的基團之間的反應會得到加強？可以用水減弱極性基團間的相互作用來解釋。水的極性和形成氫鍵能力使它成為一種具有高度作用力的分子，水的介電常數非常高(表4-15)。
它的高極性使它在離子外形成定向的溶劑層(oriented solvent shell)，產生自身的電場，結果就大大減弱了它所包圍的離子間的靜電相互作用或氫鍵作用。
上面介紹了實現酶反應高效率的幾個因素，但是並不能指出哪一種因素可以影響所有酶的全部催化活性。更可能的情況是：不同的酶，起主要影響的因素可能是不同的，各自都有其特點，可以受一種或幾種因素的影響。
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